GO TOP

研究分野

分子化学生物学専攻 :
階層的構造ダイナミクス講座(協力講座)

研究

門倉 広

准教授 門倉 広
キャンパス 片平 キャンパス
所属研究室 生体分子構造
連絡先 022-217-5605
E-mail hiroshi.kadokura.b3@tohoku.ac.jp
ホームページ http://www.tagen.tohoku.ac.jp/labo/inaba/
Google scholar

https://scholar.google.co.jp/citations?user=qQjpVogAAAAJ&hl=ja

 東京、ボストン、ミシガン州アナーバー、奈良など様々な土地で、様々な人たちと教育・研究活動を行う機会に恵まれました。そこで得た知識や経験を東北の地で役立てたいと思います。また、皆様から、おおくのことを吸収し、サイエンスを更に発展させたいです。

経歴
1985年 東京大学農学部農芸化学科卒
1990年 東京大学大学院農学系研究科農芸化学専攻博士課程修了、博士(農学)取得
1990年-2000年 東京大学農学部/大学院農学生命科学研究科 助手(ただし、1999年 文部省在外研究員)
2000年-2002年 ハーバード大学医学部 Visiting Assistant Professor
2002年-2008年 ハーバード大学医学部 Instructor
2008年-2013年
奈良先端科学技術大学院大学バイオサイエンス研究科 国際リサーチフェロー/博士研究員
2013年7月-9
東北大学多元物質科学研究所 研究支援者
2013年10月-現在 東北大学多元物質科学研究所 准教授
著書・論文
Kadokura H*, Dazai Y, Fukuda Y, Hirai N, Nakamura O, Inaba K. Observing the nonvectorial yet cotranslational folding of a multidomain protein, LDL receptor, in the ER of mammalian cells. Proc Natl Acad Sci USA 117, 16401-16408 (2020)

Fujimoto T, Inaba K, Kadokura H.* Methods to identify the substrates of thiol-disulfide oxidoreductases. Protein Sci 28, 30-40 (2019)

Fujimoto T, Nakamura O, Saito M, Tsuru A, Matsumoto M, Kohno K, Inaba K, Kadokura H* Identification of the physiological substrates of PDIp, a pancreas-specific protein disulfide isomerase family member. J Biol Chem 293, 18421-18433 (2018)

Tsuchiya Y, Saito M, Kadokura H, Miyazaki J-I, Tashiro F, Imagawa Y, Iwawaki T, Kohno K.* IRE1-XBP1 pathway regulates oxidative proinsulin folding in pancreatic β cells. J Cell Biol 217, 1287-1301 (2018)

Tsuru A, Fujimoto N, Takahashi S, Saito M, Nakamura D, Iwano M, Iwawaki T, Kadokura H, Ron D, Kohno K.* Negative feedback by IRE1β optimizes mucin production in goblet cells. Proc Natl Acad Sci USA 110, 2864-2869 (2013)

Chng SS, Xue M, Garner RA, Kadokura H, Boyd D, Beckwith J, Kahne D* Disulfide rearrangement triggered by translocon assembly controls lipopolysaccharide export. Science 337, 1665-1668 (2012)

Yanagitani K, Kimata Y, Kadokura H, Kohno K.* Translational pausing ensures membrane targeting and cytoplasmic splicing of XBP1u mRNA. Science 331, 586-589 (2011)

Kadokura H*, Beckwith J* Detecting folding intermediates of a protein as it passes through the bacterial translocation channel. Cell 138, 1164-1173 (2009)

Kadokura H, Tian H, Zander T, Bardwell JCA, Beckwith J.* Snapshots of DsbA in action: Detection of proteins in the process of oxidative folding. Science 303, 534-537 (2004)

Kadokura H*, Katzen F*, Beckwith J.* Protein disulfide bond formation in prokaryotes. Ann Rev Biochem 72, 111-135 (2003)

Kadokura H, Beckwith J.* Four cysteines of the membrane protein DsbB act in concert to oxidize its substrate DsbA. EMBO J 21, 2354-2363 (2002)

Kadokura H, Bader M, Tian HP, Bardwell JCA, Beckwith J.* Roles of a conserved arginine residue of DsbB in linking protein disulfide-bond-formation pathway to the respiratory chain of Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci USA 97, 10884-10889 (2000)
 
所属学会

日本農芸化学会、バイオインダストリー協会、日本生化学会

担当講義
生命科学C(全学教育)、生物化学IIB (AMC)、先端分子化学生物学特論III

最近の研究について

 タンパク質のジスルフィド結合は2個のシステインが酸化されてできる架橋構造です。ジスルフィド結合が効率よく形成されないと糖尿病などの疾患の原因となります。よって、その仕組みの理解は、応用的観点からも重要です。ジスルフィド結合の形成は一見すると単純な反応ですが、生体内で進行する、高速でしかも 正確なジスルフィド結合形成には、巧妙な仕組みが存在すると予想されます。その仕組みを解き明かすために、動物細胞を材料に、細胞生物学、化学遺伝学(特異的な阻害剤の探索と利用)、プロテオミクスなど様々な手法をもちいます。また、基礎研究だけでなく、疾患とジスルフィド結合形成の関連の解明や有用物質の生産など応用的な課題にも取り組んでいきたいと考えています。

メッセージ

 細胞内で進行する反応は、そのままでは観察が難しいですが、様々な工夫でそれをとらえていきたいと考えています。多くの議論や試行錯誤のなかから、誰も見たことない現象や新しい因子を発見し感動を分かち合いましょう。また、情報を世界にむけて発信していきましょう。そのお手伝いをしたいと思います。